Miyoglobin

Miyoglobin (İngilizce:  Myoglobin); genel olarak omurgalılardaki ve hemen hemen tüm memelilerdeki kas dokusunda bulunan demir ve oksijen bağlayıcı bir proteindir. Miyoglobin, yapısı çözümlenen ilk protein niteliğindedir. 1958’de ilk kez Max Perutz ve Sir John Cowdery Kendrew tarafından kristalografi ile yapısı çözümlenmiştir. Miyoglobin, kanda bulunan, bundan ziyade kırmızı kan hücresinde bulunan demir ve oksijen bağlayıcı niteliğe sahip olan hemoglobin ile uzaktan bir ilişkisi bulunmaktadır.[4] Miyoglobin kas dokusundan başka bir dokuda bulunamaz, ancak kas dokusunda oluşan bir yaralanma sonucunda kan dolaşımına katılabilir. Kanda bulunuşu sıradışı bir durum olarak görülebilen miyoglobin, tanısal bir belirteç olabilir.[5] Kas hasralanmasına duyarlı olan miyoglobin, göğüs ağrısı olan hastalarda kalp krizi için potansiyel bir belirteçtir.[6] Ancak miyoglobinin kalp krizi tanısındaki özgünlüğü düşüktür; tanı koyulurken CK-MB, cTnT, EKG ve klinik bulguların dikkate alınması gerekmektedir. Rabdomiyoliz gibi kas hasarlanması sonucunda kandaki yoğunluğu artan miyoglobin, böbreklerce süzülür; ancak bu durum böbrekteki renal tübüler epiteller için toksiktir ve akut böbrek yetmezliğine neden olabilir.[7]

Miyoglobin
Uygun yapılar PDB Ortolog araması: PDBe RCSB PDB kimlik kodlarının listesi 3RGK
Tanımlayıcılar
Başka adlar	MB, PVALB, miyoglobin
Dış kimlikler	OMIM: 160000 MGI: 96922 HomoloGene: 3916 GeneCards: MB
Gen yerleşimi (İnsan) Krom. 22. Kromozom (insan)[1] Bant 22q12.3 Başlangıç 35,606,764 bç[1] Bitiş 35,637,951 bç[1]
RNA ekspresyonu deseni Daha çok ekspresyon verisi başvurusu
Gen ontolojisi Moleküler işlevi • oxygen binding • heme binding • metal ion binding • oxygen carrier activity Hücresel bileşeni • extracellular exosome • Sitozol Biyolojik süreci • response to hormone • heart development • slow-twitch skeletal muscle fiber contraction • response to hypoxia • enucleate erythrocyte differentiation • response to hydrogen peroxide • brown fat cell differentiation • oxygen transport • transport Kaynaklar:Amigo / QuickGO
Ortologlar
Türler	İnsan	Fare
Entrez	4151	17189
Ensembl	ENSG00000198125	ENSMUSG00000018893
UniProt	P02144	P04247
RefSeq (mRNA)	NM_005368 NM_203377 NM_203378 NM_001362846	NM_001164047 NM_001164048 NM_013593
RefSeq (protein)	NP_005359 NP_976311 NP_976312 NP_001349775 NP_001369738 NP_001369739 NP_001369740 NP_001369741 NP_001369742	NP_001157519 NP_001157520 NP_038621
Yerleşim (UCSC)	Krom. 22: 35.61 – 35.64 Mb	n/a
PubMed araması	[2]	[3]
Vikiveri
İnsan'ı Gör/Düzenle Fare'yi Gör/Düzenle

Üç boyutlu miyoglobin; renklendirilmiş alfa heliksler. Bu proteinin 1958’de ilk kez Max Perutz ve Sir John Cowdery Kendrew tarafından kırılcayazım cihazı ile yapısı çözümlenmiş ve bu bilim adamlarına Nobel Kimya Ödülünü kazandırmıştır.

Kas hücrelerindeki miyoglobinin yüksek yoğunluğu, organizmaların uzun süreliğine nefes tutmasına olanak tanır. Fok, yunus ve balina gibi dalış yapabilen memelilerin kaslarındaki miyoglobin miktarı oldukça yüksek bir düzeye sahiptir. Miyoglobin 'yavaş lifler', 'kırmızı lifler' olarak da adlandırılan 1. tip kas liflerinde bulunur. Çoğu metinlerde tip IIa ve tip IIb kas liflerinde (bunlar beyaz lif veya hızlı lif olarak da anılır) miyoglobinin bulunmayacağı bildirilmektedir.

Kaynakça

1. GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000198125 - Ensembl, May 2017
2. "İnsan PubMed Başvurusu:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
3. "Fare PubMed Başvurusu:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
4. Hardison RC (Dec 2012). "Evolution of Hemoglobin and Its Genes". Cold Spring Harb Perspect Med. 2 (12). ss. a011627. doi:10.1101/cshperspect.a011627. PMC 3543078 $2. PMID 23209182.
5. Nelson DL, Cox MM (2000). Lehninger Principles of Biochemistry (3rd bas.). New York: Worth Publishers. s. 206. ISBN 0-7167-6203-X. (Google books link is the 2008 edition)
6. Weber M, Rau M, Madlener K, Elsaesser A, Bankovic D, Mitrovic V, Hamm C (Nov 2005). "Diagnostic utility of new immunoassays for the cardiac markers cTnI, myoglobin and CK-MB mass". Clinical Biochemistry. 38 (11). ss. 1027-30. doi:10.1016/j.clinbiochem.2005.07.011. PMID 16125162.
7. Naka T, Jones D, Baldwin I, Fealy N, Bates S, Goehl H, Morgera S, Neumayer HH, Bellomo R (Apr 2005). "Myoglobin clearance by super high-flux hemofiltration in a case of severe rhabdomyolysis: a case report". Critical Care. 9 (2). ss. R90-5. doi:10.1186/cc3034. PMC 1175920 $2. PMID 15774055.